C 말단
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1. 개요
C 말단은 폴리펩타이드 사슬의 한쪽 끝에 위치한 카복실기를 말하며, 단백질 합성 과정에서 N 말단에서 시작하여 C 말단 방향으로 진행된다. C 말단은 단백질의 유지 신호, 퍼옥시좀 표적 신호 역할을 하며, 번역 후 변형을 통해 지질 앵커, GPI 앵커, 메틸화 등의 과정을 거칠 수 있다. 일부 단백질의 C 말단 도메인(CTD)은 RNA 중합효소 II의 활성 조절 등 특수한 기능을 수행한다.
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- 번역 후 변형 - 단백질 카보닐화
- 번역 후 변형 - 메틸화
메틸화는 메틸기를 분자에 첨가하는 과정으로, 생물학에서 유전자 발현 조절 등 생명현상에 관여하고 유기화학에서 유기 합성에 활용되며, 다양한 생물종에 존재하는 중요한 생리적 과정이다. - 단백질 구조 - 메틸화
메틸화는 메틸기를 분자에 첨가하는 과정으로, 생물학에서 유전자 발현 조절 등 생명현상에 관여하고 유기화학에서 유기 합성에 활용되며, 다양한 생물종에 존재하는 중요한 생리적 과정이다. - 단백질 구조 - 녹색 형광 단백질
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| C 말단 |
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2. 화학
아미노산은 아미노기와 카복실기를 가지고 있으며, 탈수 반응을 통해 서로 연결되어 사슬을 형성한다. 이 과정에서 한 아미노산의 아미노기가 다음 아미노산의 카복실기에 결합한다. 이렇게 형성된 폴리펩타이드 사슬은 N 말단에서 시작하여 C 말단으로 합성된다.[1]
2. 1. 아미노산 연결과 C 말단
각 아미노산은 아미노기와 카복실기를 가지고 있다. 아미노산은 한 아미노산의 아미노기가 다음 아미노산의 카복실기와 탈수 반응(탈수 축합)을 통해 결합하여 사슬을 형성한다. 따라서 폴리펩타이드 사슬은 C 말단(결합되지 않은 카복실기)과 N 말단(결합되지 않은 아미노기)을 갖는다. 단백질 합성은 N 말단에서 시작하여 C 말단 방향으로 진행된다.[1]3. 기능
C 말단은 단백질의 기능, 위치, 번역 후 변형 등 다양한 생물학적 과정에서 중요한 역할을 한다.
C 말단에는 단백질 분류를 위한 세포내 단백질 유지 신호가 포함될 수 있다. 가장 일반적인 소포체 유지 신호는 C 말단에 있는 아미노산 서열 -KDEL(-라이신-아스파르트산-글루탐산-류신) 또는 -HDEL(-히스티딘-아스파르트산-글루탐산-류신)이다. 이는 단백질을 소포체에 유지시키고 분비 경로로 들어가는 것을 방지한다. C 말단 근처의 -SKL(-세린-리신-류신) 서열 또는 유사 서열은 퍼옥시좀 표적 신호 1로 작용하여 단백질을 퍼옥시좀으로 유도한다.
단백질의 C 말단은 번역 후에 변형될 수 있는데, 가장 일반적인 것은 막 관통 도메인 없이 단백질이 세포막에 삽입될 수 있도록 C 말단에 지질 앵커를 추가하는 것이다. 프레닐화와 GPI 앵커는 C 말단 변형의 대표적인 예시이다. 프레닐화는 C 말단 근처의 시스테인 잔기에 파르네실 또는 제라닐제라닐과 같은 아이소프레노이드 막 앵커가 추가되는 변형이다. 작은 막 결합 G 단백질은 주로 프레닐화 방식으로 변형된다. 글리코실포스파티딜이노시톨(GPI)은 포스포글리칸의 일종으로, 세포막에 단백질을 고정시키는 앵커 역할을 한다. GPI 앵커는 C 말단 프로펩타이드가 프로테아제에 의해 절단된 후 C 말단에 부착된다.[1]
일부 단백질의 C 말단 도메인(CTD)은 특수한 기능을 가진다. 인간의 경우, RNA 중합효소 II의 CTD는 일반적으로 Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser 서열의 최대 52개 반복 서열로 구성된다.[7],[3],[5] 이를 통해 다른 단백질이 RNA 중합효소의 C 말단 도메인에 결합하여 중합효소 활성을 활성화할 수 있다. 이러한 도메인은 DNA 전사 개시, 캡핑, RNA 전사체에의 부착, 그리고 스플라이소좀에 대한 RNA 스플라이싱에 관여한다.[8],[4],[6]
3. 1. C 말단 유지 신호
단백질의 N 말단에는 종종 표적 신호가 포함되어 있지만, C 말단에는 단백질 분류를 위한 세포내 단백질 유지 신호가 포함될 수 있다. 가장 일반적인 소포체 유지 신호는 C 말단에 있는 아미노산 서열 -KDEL(Lys-Asp-Glu-Leu) 또는 -HDEL(His-Asp-Glu-Leu)이다. 이는 단백질을 소포체에 유지시키고 분비 경로로 들어가는 것을 방지한다.3. 2. 퍼옥시좀 표적 신호
C 말단 근처의 -SKL(세린-리신-류신) 서열 또는 유사 서열은 퍼옥시좀 표적 신호 1로 작용하여 단백질을 퍼옥시좀으로 유도한다.3. 3. C 말단의 변형
단백질의 C 말단은 번역 후에 변형될 수 있는데, 가장 일반적인 것은 막 관통 도메인 없이 단백질이 세포막에 삽입될 수 있도록 C 말단에 지질 앵커를 추가하는 것이다. 프레닐화와 GPI 앵커는 C 말단 변형의 대표적인 예시이다.3. 3. 1. 프레닐화
프레닐화는 C 말단 근처의 시스테인 잔기에 파르네실 또는 제라닐제라닐과 같은 아이소프레노이드 막 앵커가 추가되는 변형이다. 작은 막 결합 G 단백질은 주로 프레닐화 방식으로 변형된다.3. 3. 2. GPI 앵커
글리코실포스파티딜이노시톨(GPI)은 포스포글리칸의 일종으로, 세포막에 단백질을 고정시키는 앵커 역할을 한다. GPI 앵커는 C 말단 프로펩타이드가 프로테아제에 의해 절단된 후 C 말단에 부착된다.[1] 이 변형의 대표적인 예로는 프리온 단백질이 있다.[1]3. 3. 3. 메틸화
척추동물에서 류신 카복시 메틸전이효소 1(leucine carboxyl methyltransferase 1) 효소에 의해 C-말단 류신의 카복실기가 메틸화되어 메틸 에스터를 형성한다.[2]3. 4. C 말단 도메인 (CTD)
일부 단백질의 C 말단 도메인(CTD)은 특수한 기능을 가지고 있다. 인간의 경우, RNA 중합효소 II의 CTD는 일반적으로 Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser 서열의 최대 52개 반복 서열로 구성된다.[7],[3],[5] 이를 통해 다른 단백질이 RNA 중합효소의 C 말단 도메인에 결합하여 중합효소 활성을 활성화할 수 있다. 이러한 도메인은 DNA 전사 개시, 캡핑, RNA 전사체에의 부착, 그리고 스플라이소좀에 대한 RNA 스플라이싱에 관여한다.[8],[4],[6]
참조
[1]
웹사이트
From RNA to Protein
https://www.ncbi.nlm[...]
Garland Science
2002
[2]
웹사이트
RHEA:48544
https://www.rhea-db.[...]
Swiss Institute of Bioinformatics
[3]
논문
Recognition of RNA polymerase II carboxy-terminal domain by 3'-RNA-processing factors
2004-07-00
[4]
논문
Functional studies of the carboxy-terminal repeat domain of Drosophila RNA polymerase II in vivo
1995-06-00
[5]
웹사이트
Nature
https://www.nature.c[...]
[6]
웹사이트
Functional study of the CTD in Drosophila
http://www.pubmedcen[...]
[7]
논문
Recognition of RNA polymerase II carboxy-terminal domain by 3'-RNA-processing factors
2004-07-00
[8]
논문
Functional studies of the carboxy-terminal repeat domain of Drosophila RNA polymerase II in vivo
https://archive.org/[...]
1995-06-00
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